Генетический синдром глют 1 это

GLUT1 (ГЛЮТ-1, глюкозный транспортёр тип 1) — однонаправленный белок-переносчик глюкозы. У человека кодируется геном SLC2A1[2]. GLUT1 способствует облегченному переносу глюкозы через плазматическую мембрану клеток млекопитающих[3].

Широко распространен в фетальных тканях. У взрослых максимальная экспрессия наблюдается в эритроцитах, а также в клетках эндотелия барьерных тканей, таких как ГЭБ.

Обнаружение[править | править код]

GLUT1 был первым обнаруженным переносчиком глюкозы. GLUT1 крайне консервативен.[2] У человека и мышей гомологичность данного белка составляет 98%. Гомологичность с другими глюкозными транспортёрами составляет 40%.

Функция[править | править код]

Энергопроизводящий метаболизм в эритроцитах зависит от постоянного притока глюкозы из плазмы крови, в которой концентрация глюкозы поддерживается на уровне около 5 ммоль/л. Глюкоза проникает в эритроциты через глюкозный транспортёр благодаря облегченной диффузии, со скоростью проникновения, в 50 000 раз превышающей скорость простой трансмембранной диффузии. Глюкозные транспортёры в эритроцитах (GLUT1) — интегральные мембранные белки, имеющие 12 гидрофобных сегментов, каждый из которых, как считается, является пересекающей мембрану спиралью. Детальная структура GLUT1 пока неизвестна, но одна из перспективных моделей предполагает, что несколько расположенных друг рядом с другом спиралей формируют трансмембранный канал с гидрофильными остатками, которые могут связываться с глюкозой по ходу её движения по каналу[4].

GLUT1 отвечает за усвоение базальной глюкозы, необходимое для обеспечения процесса дыхания всех клеток. Уровни экспрессии GLUT1 в клеточных мембранах увеличиваются при уменьшении уровня глюкозы, и наоборот.

GLUT1 также является важным рецептором, участвующим в усвоении витамина C, особенно у млекопитающих, которые его не производят. У млекопитающих, производящих витамин C, вместо GLUT1 часто экспрессируется GLUT4[5].

Структура[править | править код]

GLUT1 следует уравнению Михаэлиса — Ментен и содержит 12 пересекающих мембрану альфа-спиралей, каждая из которых состоит из 20 аминокислотных остатков. Анализ показывает, что спирали являются амфифильными, с одной стороны полярными, с другой — гидрофобными. Шесть из этих альфа-спиралей связываются вместе в мембране, в центре создавая канал, через который может проходить глюкоза. Снаружи канала расположены гидрофобные регионы, рядом с хвостами жирных кислот мембраны.

Клиническая значимость[править | править код]

Мутации гена SLC2A1 ответственны за дефицит GLUT1, также известный как болезнь Де Виво, редкое аутосомно-доминантное заболевание[6]. Это заболевание характеризуется низкой концентрацией глюкозы в спинномозговой жидкости (гипогликорахия), формой нейрогликопении, возникающей из-за нарушенного транспорта глюкозы через гемато-энцефалический барьер.

GLUT1 также выступает рецептором для T-лимфотропного вируса человека, благодаря которому вирус проникает в клетки[7].

Также была продемонстрирована возможность использования GLUT1 в качестве точного гистохимического маркера для младенческой гемангиомы[8].

Взаимодействия[править | править код]

Было продемонстрировано взаимодействие GLUT1 с белком GIPC1[9].

В мозге есть два типа белка GLUT1: 45k и 55k. GLUT1 45k встречается в клетках астроглии, а GLUT1 55k в капиллярах мозга и отвечает за транспорт глюкозы из крови через гематоэнцефалографический барьер. Недостаток последнего приводит к снижению уровня глюкозы в спинномозговой жидкости (менее чем 60 mg/dl), что может приводить к судорогам.

DERL3, недавно открытый ингибитор белка GLUT1, метилируется при коллатеральном раке. При этом таком раке метилирование DERL3 по-видимому опосредует Эффект Варбурга[10].

Ингибиторы[править | править код]

Fasentin — низкомолекулярный ингибитор внутриклеточного домена GLUT1, предотвращает поглощение глюкозы[11].

См. также[править | править код]

Углеводный обмен

Примечания[править | править код]

↑ Deng Dong, Xu Chao, Sun Pengcheng, Wu Jianping, Yan Chuangye, Hu Mingxu, Yan Nieng. Crystal structure of the human glucose transporter GLUT1 // Nature. — 2014. — 18 мая (т. 510, № 7503). — С. 121—125. — ISSN 0028-0836. — doi:10.1038/nature13306. [исправить]
↑ 1 2 Mueckler M., Caruso C., Baldwin S.A., Panico M., Blench I., Morris H.R., Allard W.J., Lienhard G.E., Lodish H.F. Sequence and structure of a human glucose transporter (англ.) // Science : journal. — 1985. — September (vol. 229, no. 4717). — P. 941—945. — doi:10.1126/science.3839598. — PMID 3839598.
↑ Olson A.L., Pessin J.E. Structure, function, and regulation of the mammalian facilitative glucose transporter gene family (англ.) // Annu. Rev. Nutr. (англ.)русск. : journal. — 1996. — Vol. 16. — P. 235—256. — doi:10.1146/annurev.nu.16.070196.001315. — PMID 8839927.
↑ Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger, Principles of Biochemistry (неопр.). — W. H. Freeman and Company (англ.)русск., 2008. — ISBN 978-0-7167-7108-1. Архивная копия от 19 марта 2015 на Wayback Machine
↑ Montel-hagen A., Kinet S., Manel N et al. Erythrocyte Glut1 Triggers Dehydroascorbic Acid Uptake in Mammals Unable to Synthesize Vitamin C (англ.) // Cell : journal. — Cell Press (англ.)русск., 2008. — Vol. 132, no. 6. — P. 1039—1048. — doi:10.1016/j.cell.2008.01.042. — PMID 18358815.
↑ Seidner G., Alvarez M.G., Yeh J.I., et al. GLUT-1 deficiency syndrome caused by haploinsufficiency of the blood–brain barrier hexose carrier (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1998. — Vol. 18, no. 2. — P. 188—191. — doi:10.1038/ng0298-188. — PMID 9462754.
↑ Manel N., Kim F.J., Kinet S., Taylor N., Sitbon M., Battini J.L. The ubiquitous glucose transporter GLUT-1 is a receptor for HTLV (англ.) // Cell : journal. — Cell Press (англ.)русск., 2003. — November (vol. 115, no. 4). — P. 449—459. — doi:10.1016/S0092-8674(03)00881-X. — PMID 14622599.
↑ North P.E., Waner M., Mizeracki A., Mihm M.C. GLUT1: a newly discovered immunohistochemical marker for juvenile hemangiomas (англ.) // Hum. Pathol. (англ.)русск. : journal. — 2000. — January (vol. 31, no. 1). — P. 11—22. — doi:10.1016/S0046-8177(00)80192-6. — PMID 10665907.
↑ Bunn R.C., Jensen M.A., Reed B.C. Protein interactions with the glucose transporter binding protein GLUT1CBP that provide a link between GLUT1 and the cytoskeleton (англ.) // Molecular Biology of the Cell : journal. — 1999. — April (vol. 10, no. 4). — P. 819—832. — doi:10.1091/mbc.10.4.819. — PMID 10198040.
↑ Lopez-Serra, P. et al. A DERL3-associated defect in the degradation of SLC2A1 mediates the Warburg effect. Nat. Commun. 5:3608
doi: 10.1038/ncomms4608 (2014). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24699711
↑ Wood T.E., Dalili S., Simpson C.D., Hurren R., Mao X., Saiz FS et al. A novel inhibitor of glucose uptake sensitizes cells to FAS-induced cell death (англ.) // Mol Cancer Ther : journal. — 2008. — Vol. 7, no. 11. — P. 3546—3555. — doi:10.1158/1535-7163.MCT-08-0569. — PMID 19001437.

Литература[править | править код]

North P.E., Waner M., Mizeracki A., Mihm M.C. GLUT1: a newly discovered immunohistochemical marker for juvenile hemangiomas (англ.) // Hum. Pathol. (англ.)русск. : journal. — 2000. — January (vol. 31, no. 1). — P. 11—22. — doi:10.1016/S0046-8177(00)80192-6. — PMID 10665907.
Hruz P.W., Mueckler M.M. Structural analysis of the GLUT1 facilitative glucose transporter (review) (англ.) // Mol. Membr. Biol. (англ.)русск. : journal. — 2002. — Vol. 18, no. 3. — P. 183—193. — doi:10.1080/09687680110072140. — PMID 11681785.
Baumann M.U., Deborde S., Illsley N.P. Placental glucose transfer and fetal growth (неопр.) // Endocrine. — 2003. — Т. 19, № 1. — С. 13—22. — doi:10.1385/ENDO:19:1:13. — PMID 12583599.
Mobasheri A., Richardson S., Mobasheri R., et al. Hypoxia inducible factor-1 and facilitative glucose transporters GLUT1 and GLUT3: putative molecular components of the oxygen and glucose sensing apparatus in articular chondrocytes (англ.) // Histol. Histopathol. (англ.)русск. : journal. — 2006. — Vol. 20, no. 4. — P. 1327—1338. — PMID 16136514.
Кожанова Т.В. ,Жилина С.С.,Мещерякова Т.И., Айвазян С.О., Осипова К.В., Сушко Л.М., Лукьянова Е.Г., Притыко А.Г. Синдром дефицита транспортера глюкозы I типа (болезнь де Виво): клинические и генетические аспекты // Медицинская генетика. — 2016. — № 7. — С. 28—32. — ISSN 2073-7998.

Источник

Обнаружение

Функция

Структура

GLUT1 содержит 12 пересекающих мембрану альфа-спиралей, каждая из которых состоит из 20 аминокислотных остатков. Анализ показывает, что спирали являются амфифильными, с одной стороны полярными, с другой — гидрофобными. Шесть из этих альфа-спиралей связываются вместе в мембране, в центре создавая канал, через который может проходить глюкоза. Снаружи канала расположены гидрофобные регионы, рядом с хвостами жирных кислот мембраны.

Клиническая значимость

Взаимодействия

Было продемонстрировано взаимодействие GLUT1 с белком GIPC1[9].

Ингибиторы

Fasentin — низкомолекулярный ингибитор внутриклеточного домена GLUT1, предотвращает поглощение глюкозы[11].

См. также

Углеводный обмен

Примечания

↑ Deng Dong, Xu Chao, Sun Pengcheng, Wu Jianping, Yan Chuangye, Hu Mingxu, Yan Nieng. Crystal structure of the human glucose transporter GLUT1 // Nature. — 2014. — 18 мая (т. 510, № 7503). — С. 121—125. — ISSN 0028-0836. — DOI:10.1038/nature13306. [исправить]
↑ 1 2 Mueckler M, Caruso C, Baldwin SA, Panico M, Blench I, Morris HR, Allard WJ, Lienhard GE, Lodish HF (September 1985). «Sequence and structure of a human glucose transporter». Science 229 (4717): 941–5. DOI:10.1126/science.3839598. PMID 3839598.
↑ Olson AL, Pessin JE (1996). «Structure, function, and regulation of the mammalian facilitative glucose transporter gene family». Annu. Rev. Nutr. 16: 235–56. DOI:10.1146/annurev.nu.16.070196.001315. PMID 8839927.
↑ Nelson DL, Cox MM. Lehninger, Principles of Biochemistry. — W. H. Freeman and Company, 2008. — ISBN 978-0-7167-7108-1.
↑ Montel-hagen A, Kinet S, Manel N et al. (2008). «Erythrocyte Glut1 Triggers Dehydroascorbic Acid Uptake in Mammals Unable to Synthesize Vitamin C». Cell 132 (6): 1039–1048. DOI:10.1016/j.cell.2008.01.042. PMID 18358815. Lay summary – ScienceDaily (2008-03-21).
↑ Seidner G, Alvarez MG, Yeh JI, et al. (1998). «GLUT-1 deficiency syndrome caused by haploinsufficiency of the blood–brain barrier hexose carrier». Nat. Genet. 18 (2): 188–91. DOI:10.1038/ng0298-188. PMID 9462754.
↑ Manel N, Kim FJ, Kinet S, Taylor N, Sitbon M, Battini JL (November 2003). «The ubiquitous glucose transporter GLUT-1 is a receptor for HTLV». Cell 115 (4): 449–59. DOI:10.1016/S0092-8674(03)00881-X. PMID 14622599.
↑ North PE, Waner M, Mizeracki A, Mihm MC (January 2000). «GLUT1: a newly discovered immunohistochemical marker for juvenile hemangiomas». Hum. Pathol. 31 (1): 11–22. DOI:10.1016/S0046-8177(00)80192-6. PMID 10665907.
↑ Bunn RC, Jensen MA, Reed BC (April 1999). «Protein interactions with the glucose transporter binding protein GLUT1CBP that provide a link between GLUT1 and the cytoskeleton». Mol. Biol. Cell 10 (4): 819–32. DOI:10.1091/mbc.10.4.819. PMID 10198040.
↑ Lopez-Serra, P. et al. A DERL3-associated defect in the degradation of SLC2A1 mediates the Warburg effect. Nat. Commun. 5:3608
doi: 10.1038/ncomms4608 (2014). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24699711
↑ Wood TE, Dalili S, Simpson CD, Hurren R, Mao X, Saiz FS et al. (2008). «A novel inhibitor of glucose uptake sensitizes cells to FAS-induced cell death.». Mol Cancer Ther 7 (11): 3546-55. DOI:10.1158/1535-7163.MCT-08-0569. PMID 19001437.

Литература

North PE, Waner M, Mizeracki A, Mihm MC (January 2000). «GLUT1: a newly discovered immunohistochemical marker for juvenile hemangiomas». Hum. Pathol. 31 (1): 11–22. DOI:10.1016/S0046-8177(00)80192-6. PMID 10665907.
Hruz PW, Mueckler MM (2002). «Structural analysis of the GLUT1 facilitative glucose transporter (review).». Mol. Membr. Biol. 18 (3): 183–93. DOI:10.1080/09687680110072140. PMID 11681785.
Baumann MU, Deborde S, Illsley NP (2003). «Placental glucose transfer and fetal growth.». Endocrine 19 (1): 13–22. DOI:10.1385/ENDO:19:1:13. PMID 12583599.
Mobasheri A, Richardson S, Mobasheri R, et al. (2006). «Hypoxia inducible factor-1 and facilitative glucose transporters GLUT1 and GLUT3: putative molecular components of the oxygen and glucose sensing apparatus in articular chondrocytes.». Histol. Histopathol. 20 (4): 1327–38. PMID 16136514.
Кожанова Т.В. ,Жилина С.С.,Мещерякова Т.И., Айвазян С.О., Осипова К.В., Сушко Л.М., Лукьянова Е.Г., Притыко А.Г. Синдром дефицита транспортера глюкозы I типа (болезнь де Виво): клинические и генетические аспекты. // Медицинская генетика. — 2016. — № 7. — С. 28–32. — ISSN 2073-7998.

Источник

Текст работы размещён без изображений и формул.
Полная версия работы доступна во вкладке «Файлы работы» в формате PDF

В настоящее время проблема наследственных заболеваний занимает одно из ведущих мест в мире. С каждым годом увеличивается количество детей с различными врожденными пороками и аномалиями. К ним можно отнести болезнь де Виво ( синдром дефицита транспортера глюкозы 1 типа(ГЛЮТ-1)). Распространённость этой патологии на данный момент не известна.

ГЛЮТ обнаружены во всех тканях. Существует несколько разновидностей ГЛЮТ, они пронумерованы в соответствии с порядком их обнаружения.

ГЛЮТ-1 обеспечивает стабильный поток глюкозы в мозг;

ГЛЮТ-2 обнаружен в клетках органов, выделяющих глюкозу в кровь. Именно при участии ГЛЮТ-2 глюкоза переходит в кровь из энтероцитов и печени. ГЛЮТ-2 участвует в транспорте глюкозы в β-клетки поджелудочной железы;

ГЛЮТ-3 обладает большим, чем ГЛЮТ-1, сродством к глюкозе. Он также обеспечивает постоянный приток глюкозы к клеткам нервной и других тканей;

ГЛЮТ-4 — главный переносчик глюкозы в клетки мышц и жировой ткани;

ГЛЮТ-5 встречается, главным образом, в клетках тонкого кишечника. Его функции известны недостаточно.

Болезнь де Виво имеет аутосомно-доминантный тип наследования. Ген SLC2A1, кодирующий белок ГЛЮТ-1, расположен на коротком плече 1 хромосомы и имеет в своем составе 10 экзонов и 9 интронов.

89% случаев патогенные варианты синдрома дефицита ГЛЮТ-1 представлены миссенс-, нонсенс-мутациями, вариантами сайта сплайсинга, сдвига рамки считывания и инициации трансляции. У остальных 11% изменениями в гене были внутригенные делеции и дупликации.

Причиной синдрома дефицита ГЛЮТ-1 является мутация в гене OMIM # 606777, ORPHA71277. Данное заболевание характеризуется эпилепсией, которая отвечает на кетогенную диету. Частичный дефицит глюкозного транспортера 1 типа ассоциирован с ограничением облегченной диффузии глюкозы через эндотелиальные и глиальные клетки капилляров головного мозга. Вследствие чего развиваются такие патологии как энцефалопатии, психомоторной задержкой со спастичностью, атаксией, дизартрией и альтенирующей гемиплегией, а также снижением глюкозы в ликворе.

Клинические проявления болезни де Виво провоцируются физической нагрузкой и голодом.

Пациенты, рожденные с данным синдромом, физиологически нормальной протекавшей беременности и родов, имеют нормальную массу тела.

Синдром дефицита глюкозного транспортера 1 типа представлен следующими формами:

Классическая форма ( самая распространённая, ~ 90%). Данный тип болезни характеризуется задержкой психо-неврологической развития, дизартрией, формированием микроцефалии, а также двигательных расстройств. Судороги в основном начинаются от 1 месяца до 2 лет, но бывает и позже.

Неэпилептическая форма ( всего 10-15% больных). Пациенты имеют более мягкий фенотип без судорог, но с более выраженными пароксизмальными дискинезиями, в которую входят: дистония, реоатетоз, альтернативная гемиплагия.

Двигательные нарушения данного заболевания проявляются хореей, дистонией, атаксией. Длительные голодания, стресс, инфекционные заболевания являются вызывающими или усиливающими факторами проявления патологии.

При ранней классической форме болезни де Виво, уже в возрасте от 1 до 6 месяцев проявляются судорожные приступы ( клинический признак дисфункции мозга). Иногда судорожному синдрому предшествуют аномальные движения глазных яблок и апноэ. Описаны следующие типы судорог:

Генерализованные;

Тонические;

Фокальные;

Миоклонические;

Атипичные абсансы;

Атонические;

Не классифицируемые;

Частота приступов у пациента варьирует от ежедневных судорог до приступов, которые наблюдаются раз в несколько дней, недель, месяцев и не коррелируют с тяжестью фенотипа.

Помимо выше указанных дисфункций у больного наблюдается различная степень выраженности нарушения речи. Когнитивные нарушения представлены неспособностью ребенка к обучению, вплоть до тяжелой умственной отсталости, но социальное адаптивное поведение сохранено.

Профилактика и лечение наследственных заболеваний были и по-прежнему остаются одними из главных проблем общества. необъяснимые и спонтанные мутации значительно изменяют жизнь человека, в генотипе которого они содержатся.

Диагностика синдрома дефицита транспортёра глюкозы 1 типа основывается на клинической картине, биохимического анализа спинномозговой жидкости (уровень содержания глюкозы), медико-генетическое консультирование семьи, молекулярно-генетическое обнаружение мутаций в гене SLC2A.

Кетогенная диета является хорошо эффективной патогенной терапией, которая позволяет уменьшить клинические проявления: улучшить речь и движение, купировать судороги.

Болезнь де Виво связанная с нарушением транспорта глюкозы в головной мозг, приводит к неврологическим расстройствам с большим фенотипическим разнообразием и в настоящее время поддается эффективной терапии.

Список литературы

Кожанова Т.В., Жилина С.С., Мещерякова Т.И., Айвазян С.О., Осипова К.В., Сушко Л.М., Лукьянова Е.Г., Притыко А.Г. Синдром дефицита транспортера глюкозы I типа (болезнь де Виво): клинические и генетические аспекты. Медицинская генетика. 2016;15(7):28-32. https://www.medgen-journal.ru/jour/article/view/149/ 137.

Биохимия: учебник/ под ред. Е. С. Северин изд. испр. и доп.:- М.: ГЭОТАР Медиа, 2013 — 768с.

«Научно-практический центр специализированной медицинской помощи детям имени В.Ф. Войно — Ясенецкого Департамента Здравоохранения г. Москвы» / пресс центр/ Болезнь де Виво. URL: https://npcmed.ru/press-tsentr/arkhiv/475-2016-06-07-gen.html

Источник

Обнаружение

Функция

Структура

Клиническая значимость

Взаимодействия

Было продемонстрировано взаимодействие GLUT1 с белком GIPC1[9].

Ингибиторы

Fasentin — низкомолекулярный ингибитор внутриклеточного домена GLUT1, предотвращает поглощение глюкозы[11].

См. также

Углеводный обмен

Примечания

↑ Deng Dong, Xu Chao, Sun Pengcheng, Wu Jianping, Yan Chuangye, Hu Mingxu, Yan Nieng. Crystal structure of the human glucose transporter GLUT1 // Nature. — 2014. — 18 мая (т. 510, № 7503). — С. 121—125. — ISSN 0028-0836. — DOI:10.1038/nature13306. [исправить]
↑ 1 2 Mueckler M, Caruso C, Baldwin SA, Panico M, Blench I, Morris HR, Allard WJ, Lienhard GE, Lodish HF (September 1985). «Sequence and structure of a human glucose transporter». Science 229 (4717): 941–5. DOI:10.1126/science.3839598. PMID 3839598.
↑ Olson AL, Pessin JE (1996). «Structure, function, and regulation of the mammalian facilitative glucose transporter gene family». Annu. Rev. Nutr. 16: 235–56. DOI:10.1146/annurev.nu.16.070196.001315. PMID 8839927.
↑ Nelson DL, Cox MM. Lehninger, Principles of Biochemistry. — W. H. Freeman and Company, 2008. — ISBN 978-0-7167-7108-1.
↑ Montel-hagen A, Kinet S, Manel N et al. (2008). «Erythrocyte Glut1 Triggers Dehydroascorbic Acid Uptake in Mammals Unable to Synthesize Vitamin C». Cell 132 (6): 1039–1048. DOI:10.1016/j.cell.2008.01.042. PMID 18358815. Lay summary – ScienceDaily (2008-03-21).
↑ Seidner G, Alvarez MG, Yeh JI, et al. (1998). «GLUT-1 deficiency syndrome caused by haploinsufficiency of the blood–brain barrier hexose carrier». Nat. Genet. 18 (2): 188–91. DOI:10.1038/ng0298-188. PMID 9462754.
↑ Manel N, Kim FJ, Kinet S, Taylor N, Sitbon M, Battini JL (November 2003). «The ubiquitous glucose transporter GLUT-1 is a receptor for HTLV». Cell 115 (4): 449–59. DOI:10.1016/S0092-8674(03)00881-X. PMID 14622599.
↑ North PE, Waner M, Mizeracki A, Mihm MC (January 2000). «GLUT1: a newly discovered immunohistochemical marker for juvenile hemangiomas». Hum. Pathol. 31 (1): 11–22. DOI:10.1016/S0046-8177(00)80192-6. PMID 10665907.
↑ Bunn RC, Jensen MA, Reed BC (April 1999). «Protein interactions with the glucose transporter binding protein GLUT1CBP that provide a link between GLUT1 and the cytoskeleton». Mol. Biol. Cell 10 (4): 819–32. DOI:10.1091/mbc.10.4.819. PMID 10198040.
↑ Lopez-Serra, P. et al. A DERL3-associated defect in the degradation of SLC2A1 mediates the Warburg effect. Nat. Commun. 5:3608
doi: 10.1038/ncomms4608 (2014). https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24699711
↑ Wood TE, Dalili S, Simpson CD, Hurren R, Mao X, Saiz FS et al. (2008). «A novel inhibitor of glucose uptake sensitizes cells to FAS-induced cell death.». Mol Cancer Ther 7 (11): 3546-55. DOI:10.1158/1535-7163.MCT-08-0569. PMID 19001437.

Литература

North PE, Waner M, Mizeracki A, Mihm MC (January 2000). «GLUT1: a newly discovered immunohistochemical marker for juvenile hemangiomas». Hum. Pathol. 31 (1): 11–22. DOI:10.1016/S0046-8177(00)80192-6. PMID 10665907.
Hruz PW, Mueckler MM (2002). «Structural analysis of the GLUT1 facilitative glucose transporter (review).». Mol. Membr. Biol. 18 (3): 183–93. DOI:10.1080/09687680110072140. PMID 11681785.
Baumann MU, Deborde S, Illsley NP (2003). «Placental glucose transfer and fetal growth.». Endocrine 19 (1): 13–22. DOI:10.1385/ENDO:19:1:13. PMID 12583599.
Mobasheri A, Richardson S, Mobasheri R, et al. (2006). «Hypoxia inducible factor-1 and facilitative glucose transporters GLUT1 and GLUT3: putative molecular components of the oxygen and glucose sensing apparatus in articular chondrocytes.». Histol. Histopathol. 20 (4): 1327–38. PMID 16136514.
Кожанова Т.В. ,Жилина С.С.,Мещерякова Т.И., Айвазян С.О., Осипова К.В., Сушко Л.М., Лукьянова Е.Г., Притыко А.Г. Синдром дефицита транспортера глюкозы I типа (болезнь де Виво): клинические и генетические аспекты. // Медицинская генетика. — 2016. — № 7. — С. 28–32. — ISSN 2073-7998.

Источник